The unprecedented cyclotetrapeptide 2, c[D-Asp-1-amide-betaAla-D-Trp-Phe], shows a nanomolar MOR affinity, albeit deprived of any ionic interaction. 2 Shows a clear D-Trpi+1-Phei+2 beta-turn in solution as well in the receptor-bound state. This compound may represent the lead for novel, atypical liphophilic opioid ligands.

DETERMINATION OF THE BIOLOGICALLY ACTIVE STRUCTURE OF THE ATYPICAL MOR-LIGAND c[D-Asp-1-amide-beta-Ala-D-Trp-Phe] AND ANALOGUES BY NMR AND MOLECULAR DOCKING

GENTILUCCI, LUCA;TOLOMELLI, ALESSANDRA;SPAMPINATO, SANTI MARIO;BEDINI, ANDREA;DE MARCO, ROSSELLA;
2010

Abstract

The unprecedented cyclotetrapeptide 2, c[D-Asp-1-amide-betaAla-D-Trp-Phe], shows a nanomolar MOR affinity, albeit deprived of any ionic interaction. 2 Shows a clear D-Trpi+1-Phei+2 beta-turn in solution as well in the receptor-bound state. This compound may represent the lead for novel, atypical liphophilic opioid ligands.
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L. Gentilucci; A.Tolomelli; S. Spampinato; A. Bedini; R. De Marco; R. Artali
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