Studio spettroscopico di lattoferrina adsorbita su nanoapatiti.

La bioattività delle proteine può essere regolata tramite coniugazione chimica con l'idrossiapatite. In questo lavoro la lattoferrina (LF) è stata adsorbita su nanocristalli di apatite (nHA) e studiata con varie tecniche spettroscopiche (Raman, FT-IR, UV-vis) per avere una migliore comprensione dei meccanismi di adesione della proteina, e per aprire la strada alla creazione di rivestimenti che migliorino la bioattività dei biomateriali per l'ingegneria tissutale dell'osso e per le tecnologie rigenerative. Le misure Raman della LF pura e di quella adsorbita su nHA suggeriscono una variazione di struttura secondaria nella proteina (da a-elica a p-foglietto), confermata anche dalla spettroscopia IR. Inoltre si sono osservate variazioni nelle bande degli aminoacidi coinvolti nell'interazione con lo ione Fe3+ (LF è infatti una proteina non-eme che lega questo ione) che dopo l'adsorbimento sono invece coinvolti nell'interazione con nHA, dimostrando un'alterazione sensibile della bioattività della proteina stessa.