La bioattività delle proteine può essere regolata tramite coniugazione chimica con l'idrossiapatite. In questo lavoro la lattoferrina (LF) è stata adsorbita su nanocristalli di apatite (nHA) e studiata con varie tecniche spettroscopiche (Raman, FT-IR, UV-vis) per avere una migliore comprensione dei meccanismi di adesione della proteina, e per aprire la strada alla creazione di rivestimenti che migliorino la bioattività dei biomateriali per l'ingegneria tissutale dell'osso e per le tecnologie rigenerative. Le misure Raman della LF pura e di quella adsorbita su nHA suggeriscono una variazione di struttura secondaria nella proteina (da a-elica a p-foglietto), confermata anche dalla spettroscopia IR. Inoltre si sono osservate variazioni nelle bande degli aminoacidi coinvolti nell'interazione con lo ione Fe3+ (LF è infatti una proteina non-eme che lega questo ione) che dopo l'adsorbimento sono invece coinvolti nell'interazione con nHA, dimostrando un'alterazione sensibile della bioattività della proteina stessa.
Studio spettroscopico di lattoferrina adsorbita su nanoapatiti / M. Di Foggia; M. Iafisco; N. Roveri; A. Torreggiani; S. Bonora. - STAMPA. - (2009), pp. P21-P21. (Intervento presentato al convegno 9° SAYCS - Sigma Aldrich Young Chemists Symposium tenutosi a Pesaro nel 12-14 Ottobre 2009).
Studio spettroscopico di lattoferrina adsorbita su nanoapatiti.
DI FOGGIA, MICHELE;ROVERI, NORBERTO;BONORA, SERGIO
2009
Abstract
La bioattività delle proteine può essere regolata tramite coniugazione chimica con l'idrossiapatite. In questo lavoro la lattoferrina (LF) è stata adsorbita su nanocristalli di apatite (nHA) e studiata con varie tecniche spettroscopiche (Raman, FT-IR, UV-vis) per avere una migliore comprensione dei meccanismi di adesione della proteina, e per aprire la strada alla creazione di rivestimenti che migliorino la bioattività dei biomateriali per l'ingegneria tissutale dell'osso e per le tecnologie rigenerative. Le misure Raman della LF pura e di quella adsorbita su nHA suggeriscono una variazione di struttura secondaria nella proteina (da a-elica a p-foglietto), confermata anche dalla spettroscopia IR. Inoltre si sono osservate variazioni nelle bande degli aminoacidi coinvolti nell'interazione con lo ione Fe3+ (LF è infatti una proteina non-eme che lega questo ione) che dopo l'adsorbimento sono invece coinvolti nell'interazione con nHA, dimostrando un'alterazione sensibile della bioattività della proteina stessa.I documenti in IRIS sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.
