Studio conformazionale sulla gliadina e sulle sue interazioni con molecole ad attivita' biologica.

L’interazione tra proteine e molecole con attività biologica riveste una grande importanza sia a livello farmacologico che alimentare. Negli ultimi decenni, infatti, sono stati effettuati molti studi riguardanti la complessazione “ligando-proteina” che hanno permesso di stabilire le modifiche strutturali apportate alla proteina stessa e i siti di interazione tra le molecole. In quest’ambito sono state effettuate indagini sull’interazione tra la gliadina e molecole con attività biologica come gli antociani. La gliadina, uno dei costituenti principali del glutine, è una proteina contenuta nei cereali la cui assunzione determina l’insorgere del morbo celiaco. Gli antociani sono dei pigmenti di origine naturale, contenuti in fiori e frutta con elevate capacità anti-ossidanti. Tramite tecniche spettroscopiche IR, NMR e UV-visibile, è stato evidenziato che l’interazione tra antociani e gliadina porta a modificazioni strutturali nella proteina stessa [1]. In questo studio, la spettroscopia Raman è stata utilizzata per chiarire meglio le variazioni a cui va incontro la gliadina in seguito all’interazione con diversi antociani (pelargonina, cianina, oenina, kuromanina, callistefina, malvina). A questo proposito, la gliadina e l’antociano sono stati sciolti in rapporto molare 6:1 a pH 2.5 per mimare le condizioni presenti nello stomaco. L’analisi Raman dei prodotti ottenuti dopo liofilizzazione ha mostrato le maggiori variazioni spettrali in seguito a interazione della gliadina con l’oenina e la malvina (Figura 1). È interessante osservare che questi due antociani, che differiscono per la presenza di un glicoside sull’anello A, inducono effetti opposti sulla gliadina; il massimo della banda Ammide I si sposta verso numeri d’onda più bassi nel caso dell’interazione con l’oenina, più alti nel caso dell’interazione con la malvina. Quest’ultimo andamento conferma i dati di spettroscopia IR, che hanno mostrato un aumento di struttura a -foglietto in seguito all’interazione [1]; l’interazione con l’oenina determina invece un aumento di struttura ad -elica. Anche le bande dovute alla tirosina e alla conformazione dei ponti disolfuro cambiano in senso opposto. Il rapporto di intensità I850/I830, ritenuto un marker dell’ambiente sperimentato dai residui di tirosina, aumenta in seguito a interazione con l’oenina (segno di un’aumentata esposizione dei residui), mentre diminuisce in seguito a interazione con la malvina. La conformazione gauche-gauche-trans dei ponti S S aumenta nel primo caso, diminuisce nel secondo.