Gli oligopeptidi regolari con residui polari e apolari alternati come l’EAK16 (AEAEAKAK)2 (Figura 1(A)) sono interessanti materiali biomimetici per impianti ossei, in grado di auto-assemblarsi formando una membrana macroscopica insolubile e altamente biocompatibile1. La loro abilità nel creare strutture stabili e’ dovuta alle interazioni idrofobiche tra i gruppi -CH3 dei residui non-ionici e ai legami ionici tra amminoacidi acidi e basici. Questa membrana biomimetica, può essere sottoposta a stress radicalico ossidativo durante le fasi di colonizzazione e di crescita delle cellule ossee in seguito a fenomeni di tipo infiammatorio. In ambiente fisiologico il radicale ossidrilico (.OH) è considerato una delle specie ossidative più reattive e pertanto più dannose. In questo contesto sono state studiate le alterazioni di struttura subite da 7 peptidi derivati dall’EAK16 (tramite sostituzione selettiva degli aminoacidi) in condizioni di forte stress ossidativo. Le specie radicaliche sono state mediante -radiolisi di soluzioni acquose. I danni strutturali (in termini soprattutto di variazione di struttura secondaria e interazioni tra catene laterali) causati dall’attacco dei radicali .OH generati a differenti concentrazioni, sono stati valutati mediante la spettroscopia vibrazionale IR e Raman (Figura 1(B)). I risultati hanno indicato una diversa risposta degli oligopeptidi allo stress ossidativo. Infatti i peptidi in cui e’ stata ridotta la lunghezza della catena alifatica del gruppo R contenente COO- (acido aspartico sostituisce l’acido glutammico) subiscono notevoli variazioni di struttura secondaria in seguito all’esposizione ai radicali liberi. Al contrario altri oligopeptidi esaminati non mostrano modificazioni significative, rivelando perciò una più alta resistenza alla degradazione dovuta a stress radicalico.
Studio spettroscopico delle variazioni strutturali indotte da stress radicalico su oligopeptidi per ingegneria tissutale
DI FOGGIA, MICHELE;TADDEI, PAOLA;TINTI, ANNA
2012
Abstract
Gli oligopeptidi regolari con residui polari e apolari alternati come l’EAK16 (AEAEAKAK)2 (Figura 1(A)) sono interessanti materiali biomimetici per impianti ossei, in grado di auto-assemblarsi formando una membrana macroscopica insolubile e altamente biocompatibile1. La loro abilità nel creare strutture stabili e’ dovuta alle interazioni idrofobiche tra i gruppi -CH3 dei residui non-ionici e ai legami ionici tra amminoacidi acidi e basici. Questa membrana biomimetica, può essere sottoposta a stress radicalico ossidativo durante le fasi di colonizzazione e di crescita delle cellule ossee in seguito a fenomeni di tipo infiammatorio. In ambiente fisiologico il radicale ossidrilico (.OH) è considerato una delle specie ossidative più reattive e pertanto più dannose. In questo contesto sono state studiate le alterazioni di struttura subite da 7 peptidi derivati dall’EAK16 (tramite sostituzione selettiva degli aminoacidi) in condizioni di forte stress ossidativo. Le specie radicaliche sono state mediante -radiolisi di soluzioni acquose. I danni strutturali (in termini soprattutto di variazione di struttura secondaria e interazioni tra catene laterali) causati dall’attacco dei radicali .OH generati a differenti concentrazioni, sono stati valutati mediante la spettroscopia vibrazionale IR e Raman (Figura 1(B)). I risultati hanno indicato una diversa risposta degli oligopeptidi allo stress ossidativo. Infatti i peptidi in cui e’ stata ridotta la lunghezza della catena alifatica del gruppo R contenente COO- (acido aspartico sostituisce l’acido glutammico) subiscono notevoli variazioni di struttura secondaria in seguito all’esposizione ai radicali liberi. Al contrario altri oligopeptidi esaminati non mostrano modificazioni significative, rivelando perciò una più alta resistenza alla degradazione dovuta a stress radicalico.I documenti in IRIS sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.
