Alterazioni di struttura di oligopeptidi auto-assemblanti per superfici biomimetiche causate da stress radicalico.

L’interesse verso materiali biomimetici funzionalizzati allo scopo di ottenere una risposta cellulare adeguata per la rigenerazione di un tessuto, ha portato alla sintesi di oligopeptidi regolari con residui polari e apolari alternati come l’EAK16 (AEAEAKAK)2. Questi peptidi sono in grado di auto-assemblarsi formando una membrana macroscopica insolubile [1]. I processi di crescita cellulare sono strettamente associati alla formazione di radicali liberi, spesso derivanti dall’ossigeno (ROS), che sono implicati nello sviluppo di varie malattie e nei processi di invecchiamento. In particolare, il radicale ossidrilico, .OH, è considerato una delle specie ossidative più reattive e pertanto più dannose. In questo contesto sono state studiate le alterazioni di struttura che possono subire peptidi auto-assemblanti in condizioni di forte stress ossidativo. In particolare sono stati sottoposti a condizioni di stress radicalico otto oligopeptidi formati da 16-19 amminoacidi, derivati dall’EAK16 ma modificati nella loro struttura primaria. Le specie radicaliche sono state generate mediante -radiolisi di soluzioni acquose. I danni strutturali causati dall’attacco dei radicali .OH sono stati valutati mediante la spettroscopia vibrazionale IR e Raman. I risultati hanno indicato una diversa radio-sensibilità degli oligopeptidi. Infatti i peptidi in cui l’acido glutammico è stato sostituito dal più corto acido aspartico subiscono notevoli variazioni di struttura secondaria. Al contrario gli altri oligopeptidi esaminati non mostrano modificazioni significative, rivelando perciò una più alta resistenza alle condizioni di stress radicalico.